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蛋白质化学;目录;蛋白质主要元素组成：C、H、O;蛋白质的主要生理功能;蛋白质的基本结构单位──氨基酸;?-氨基酸的通式;氨基酸光学性质;生物体内的氨基酸类别;二十种常见蛋白质氨基酸的分类、;非极性R基团氨基酸;不带电荷极性R基团氨基酸;带电荷R基团氨基酸;中性脂肪族氨基酸;酸性氨基酸及酰胺;碱性氨基酸;杂环氨基酸;芳香族氨基酸;氨基酸的性质;氨基酸的两性解离性质及等电点;氨基酸等电点的计算;TrpTyrPhe的 紫外吸收;氨基酸与茚三酮反应;氨基酸与2,4一二硝基氟苯(D;氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）;第三节 肽;肽和肽键的形成;肽单位;谷胱甘肽;短杆菌肽S;?-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯;第四节 蛋白质的分子结构;蛋白质结构的主要层次;二、蛋白质的一级结构;一级结构测定;蛋白质顺序测 定基本战略;酰胺平面与α-碳原子的二面角（;完全伸展的多肽主链构象;维持蛋白质分子构象的作用力 a;四、蛋白质的二级结构;α－螺旋（α－helix）;β－折叠（β-pleated ;β－转角（β-turn）;无规则卷曲示意图;五、 蛋白质的超二级结构和结构;超二级结构类型;卵溶菌酶的三级结构中的两个结构;平行?-折叠的结构比较（a） ;六、 蛋白质的三级结构;肌红蛋白三级结构;核糖核酸酶三级结构示意图;七、蛋白质的四级结构;血红蛋白四级结构;烟草花叶病毒外壳蛋白四级结构的;第五节 蛋白质的分子结构与功;一级结构决定高级结构， 也决定;高级构象决定蛋白质的功能;不同生物与人的Cytc的AA差;不同生物来源的细胞色素c中不变;正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描;猪胰岛素原激活成形成胰岛素示意;核糖核酸酶变性与复性作用;血红蛋白输氧功能和构象变化;第六节　蛋白质的重要性质;蛋白质两性解离性质和等电点;蛋白质胶体性质;蛋白质的沉淀;蛋白质变性与复性;蛋白质主要呈色反应;双缩脲反应;蛋白质的紫外吸收光谱;简单蛋白质分类;结合蛋白质分类;问答题和计算题;课堂练习答案;2、简述研究核酸、蛋白质一级结;酶;第一节 酶的概念及作用特点;酶及生物催化剂概念的发展;酶专一性类型;绝对专一性和相对专一性;消化道内几种蛋白酶的专一性;消化道蛋白酶作用的专一性;酶的化学本质及类别;第二节 酶的命名和分类（;第三节 酶的作用机理;酶催化的中间产物理论;酶作用专一性机理;酶专一性的“锁钥学说”;酶专一性的“诱导契合学说”;四、与酶的高效率有关的主要因素;酶分子中可作为亲核基团和酸硷催;胰凝乳蛋白酶分子中催化三联体构;胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（1;胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（2;酶的活性中心和必需基团;胰凝乳蛋白酶的活性中心;PowerPoint 演示文稿;第四节 影响酶促反应速度的;酶促反应速度的测定与酶的活力单;酶活力测定方法;酶活力的表示方法;影响对酶反应速度的因素;底物浓度对酶反应速度的影响;单分子酶促反应的米氏方程及Km;酶反应速度与底物浓度的关系曲线;米氏方程的推导;米氏常数的意义;米氏常数的测定;酶动力学的双倒数图线;酶促反应初速度的概念;pH对酶反应速度的影响;温度与酶反应速度的关系;激活剂对酶作用的影响;抑制剂对酶作用的影响;抑制剂类型和特点;竞争性抑制作用;非竞争性抑制作用;反竞争性抑制作用;竞争性非竞争性抑制作用机理示意;竞争性抑制曲线;非竞争性抑制曲线;反竞争性抑制曲线;非专一性不可逆抑制剂;专一性不可逆抑制剂;第五节 酶的活性调节;酶的别构（变构）效应;酶的别构（变构）效应示意图;别构酶的动力学曲线;ATCase的结构及其催化链的;别构酶的序变模型;别构酶的齐变模型;酶的多种分子形式——同工酶;乳酸脱氢酶同工酶形成示意图;不同组织中LDH同工酶的电泳图;酶 原 的 激 活;胰蛋白酶原的激活示意图;第六节 酶工程简介;固定化酶;溴化氰亚氨碳酸基偶联法;戊二醛交联法;酶的改造和模拟;人工模拟酶?-benzyme;生物酶工程示意图;第七节 维生素和辅酶;重要的水溶性维生素及相应辅酶;主要可溶性维生素和相应辅酶;维生素pp和尼克酰胺腺嘌呤二核;维生素B2和黄素单核苷酸（FM;泛酸和 辅酶 A（CoA）;维生素B1和焦磷酸硫胺素（TT;维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡;叶酸和 四氢叶酸（FH4）;维生素C;硫辛酸;羧 基 生 ;维生素B12;问答题;核酸的结构与功能;核酸的结构与功能;核酸分类和分布;核酸的研究历史和重要性;核酸的基本结构单位—核苷酸;5′-磷酸核苷酸的基本结构;碱基、核苷、核苷酸的概念和关系;基本碱基结构和命名;核苷酸的结构和命名;常见（脱氧）核苷酸的结构和命名;几种稀有核苷酸;cAMP(cGMP)的结构;核糖和脱氧核糖;细胞内游离核苷酸及其衍生物;腺苷酸及其多磷酸化合物;第三节 D