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。 。 PAGE # 第一章 蛋白质的结构与功能 、名词解释题 1. peptide unit 8 .结构域 2. motif 9 .蛋白质等电点 3. protein denature 10 .辅基 4. glutathione 11 .a —螺旋 5. 3— pleated sheet 12 ．变构效应 6. chaperon 13 ．蛋白质三级结构 7. protein quaternary structure 14 ．肽键 二、问答题 1． 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量 ?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的 ? 2．蛋白质的基本组成单位是什么 ?其结构特征是什么 ? 3 .何为氨基酸的等电点 ？如何计算精氨酸的等电点 ?（精氨酸的 a—羧基、a—氨基和胍基的 pK值分别为 2.17 ， 9.04 和 12.48） 何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构 ? 什么是蛋白质的二级结构 ?它主要有哪几种 ?各有何结构特征 ? 举列说明蛋白质的四级结构。 7?已知核糖核酸酶分子中有 4个二硫键，用尿素和 片巯基乙醇使该酶变性后，其 4个二硫键全部断裂。 在复性时，该酶 4 个二硫键由半胱氨酸随机配对产生，理论预期的正确配对率为 1％，而实验结果观察到 正确配对率为 95％— 100％，为什么 ? 什么是蛋白质变性 ?变性与沉淀的关系如何 ? 举列说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。 举例说明蛋白质的变构效应。 常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种 ?各自的作用原理是什么 ? 测定蛋臼质空间构象的主要方法是什么 ?其基本原理是什么 ? 第二章 核酸的结构与功能 一、名词解释题 1． 核小体 6 ．核酶 2． 碱基互补 7 ．核酸分子杂交 3． 脱氧核苷酸 8 ．增色效应 4． 核糖体 9 ．反密码环 5． Tm值 10 ．Z-DNA 二、问答题 细胞内有哪几类主要的 RNA其主要功能是什么？ 用 32P 标记的病毒感染细胞后产生有标记的后代，而用 35S 标记的病毒感染细胞则不能产生有标记的 后代，为什么 ? 一种DNA分子含40%的腺嘌呤核苷酸，另一种 DNA分子含30%的胞嘧啶核苷酸，请问哪一种 DNA的Tm 值高 ?为什么 ? 已知人类细胞基因组的大小约 30亿bp,试计算一个二倍体细胞中 DNA的总长度，这么长的 DNA分子是 如何装配到直径只有几微米的细胞核内的 ? 简述DNA双螺旋结构模式的要点及其与 DNA生物学功能的关系。 简述RNA与 DNA的主要不同点。 7?用四种不同的表示方式写出一段长 8bp，含四种碱基成分的 DNA序列（任意排列）。 为什么说DNA和RNA稳定性不同是与它们的功能相适应的 9.简述真核生物 mRNA勺结构特点。 10 .简述核酶的定义及其在医学发展中的意义。 第三章 酶 一、 名词解释题 1. 固定化酶 9 .反竞争性抑制作用 2. 酶偶联测定法 10 .酶的特异性 3. 别构调节 11 .酶的活性中心. 4. 结合酶 12 .最适温度 5. Isoenzyme 13 . Allosteric cooperation 6. Ligases 14 . Abzymes 7. Initial velocity 15 . Zymogens 8. Km 16. Activators 二、 问答题 1． 酶与一般催化剂相比有何异同 ? 2．举例说明酶的三种特异性。 3．金属离子作为辅助因子的作用有哪些 ? 4．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用 ? 5．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何 ? 6．简述“诱导契合假说” 。 7 .简述Km和Vmax的意义。 8．说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值 说明pH对酶促反应速度的影响。 比较三种可逆性抑制作用的特点。 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 测定酶活性时应注意些什么 ? 说明酶原与酶原激活的意义。 什么叫同工酶 ?有何临床意义 ? 简述酶与临床的关系。 第四章 糖代谢 一、名词解释题 1. glycolysis 2. . glycolytic pathway 3. tricarboxylic acid cycle (TAC) 4 . citric acid cycle 5. pasteur effect 6 . pentose phosphate pathway(PPP) 7. glycogen 8 . glycogenesis 9. gluconeogenesis 10 . substrate cycle 11. 1actric acid cycle1 12 . blood sugar 13. 三碳途径 14 .肝糖原分解 15. 级联放大系统 16 . Krebs 循环 17. 糖有氧氧化 18 .糖异生途径