生物化学（全套课件179P）.ppt

糖代谢 人体内的糖存在形式： 葡萄糖→糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径→供能或转化为核糖 糖原：肝糖原、肌糖原【储存形式】 * ppt课件 第一节 概述 一、糖的生理功能 氧化供能：50~70%能量来源。 作为组织细胞的结构成分：与蛋白质、脂类以共价键结合形成肽聚糖（或糖蛋白）或糖脂，存在生物膜中，担负着大分子及细胞间的相互识别。 * ppt课件 糖代谢概况 * ppt课件 第二节 糖的分解代谢 一、有氧氧化：在有氧条件下彻底氧化为CO2和水的过程。 可分为三个阶段： G变为丙酮酸；【胞液】 丙酮酸变为乙酰CoA；【线粒体】 乙酰CoA进入TAC彻底氧化为CO2和H2O+38ATP。 【线粒体】 * ppt课件 酶的分子结构 活性中心，必需基团、非必需基团和活性中心外的必需基团。 底 物 活性中心以外的必需基团 结合基团 催化基团 活性中心 溶菌酶的活性中心 * ppt课件 酶原与酶原的激活 酶原：无活性的酶的前体； 酶原激活：在特定条件下，酶原分子构象变化，暴露或形成活性中心的过程。 由此可见酶分子的特定结构和酶的活性中心的形成是酶分子具有催化活性的基本保证。 实例：胰蛋白酶原的激活 * ppt课件 * ppt课件 酶原激活的意义 自身保护：防止消化酶的自身消化（胃溃疡）；防止血栓形成； 安全运输：防止自身水解、出血坏死（急性胰腺炎） * ppt课件 同工酶 能催化相同的化学反应，而结构和理化免疫学性质不同的一组酶。 同工酶存在与同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它在代谢调节上起着重要的作用。研究最的同工酶是乳酸脱氢酶（LDH）。 * ppt课件 LDH 乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M），LDH3（H2M2），LDH4（HM3）和LDH5（M4）。?? * ppt课件 酶催化作用机制 1、中间产物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E ? 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 * ppt课件 酶（催化剂）降低活化能 * ppt课件 诱导契合学说 酶与底物相互接近时相互诱导，结构变形而结合在一起。 * ppt课件 第三节 影响酶催化作用的因素 底物浓度对酶促反应速度的影响 酶浓度对酶促反应速度的影响 温度对酶反应的影响 pH对酶反应的影响 激活剂对反应速度的影响 抑制剂对反应速度的影响 * ppt课件 一、底物浓度的影响 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比 达饱和时，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加 矩形双曲线 * ppt课件 S较低时，速度与底物浓度成正比 S饱和时，速度达最大，不再变化 * ppt课件 二、酶浓度的影响 S浓度足够大时，反应速度与酶浓度正比。 * ppt课件 三、温度的影响 温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度 。 动物组织中提取的酶，最适温度在35℃～40℃之间，大部分酶在60℃以上时，即发生变性失活。 * ppt课件 四、pH值的影响 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH。 * ppt课件 激活剂的影响 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂 。 激活剂大多是金属离子，如Mg2+、K+、Mn2+等；少数为阴离子，如Cl－等；还有许多有机化合物激活剂，如胆汁酸盐等。 作用： 1.与酶分子氨基酸侧链基团结合，稳定酶分子催化基团的空间结构。 2.作为底物或辅助因子与酶蛋白之间的桥梁。 3.作为辅助因子的组成成分协助酶的催化反应。 * ppt课件 抑制剂的影响 不可逆抑制 制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。 酶的不可逆抑制作用包括： 非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的抑制）两种。 专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制，即羟基酶抑制） * ppt课件 可逆性抑制 一、竞争性抑制 抑制剂与底物结构相似，竞争结合酶的活性中心，阻碍酶促反应速度。 抑制作用强弱取决于抑制剂与底物的相对浓度。如磺胺对细菌的抑制。 二、非竞争性抑制 抑制剂与底物结构不相似，与活性中心以外的部位结合，而影响酶促反应的发生。 * ppt课件 竞争性抑制物 * ppt课件 非竞争性抑制物 * ppt课件 第四节