2024年度-大学生物化学教案.ppt

大学生物化学教案1

目录课程介绍与教学目标蛋白质结构与功能酶学基础与酶促反应动力学糖代谢途径及其调控机制2

目录脂质代谢途径及其调控机制基因表达调控与疾病关系探讨3

课程介绍与教学目标014

01生物化学是研究生物体内化学过程和分子相互作用的科学。02研究内容包括生物大分子的结构与功能、生物小分子代谢、基因表达调控、信号传导等。03生物化学与医学、农学、食品科学等多个领域密切相关。生物化学定义及研究内容5

掌握生物化学的基本概念和原理，理解生物大分子的结构与功能关系。熟悉基因表达调控的原理和方法，了解生物信息学在生物化学研究中的应用。了解生物小分子代谢途径及其调控机制，理解生物能量的转化与利用。具备运用生物化学知识分析和解决问题的能力，培养创新思维和实践能力。教学目标与要求6

课程安排包括课堂教学、实验教学、讨论课等多种教学形式，注重理论与实践的结合。考核方式采用平时成绩、期中考试、期末考试等多种考核方式，综合评价学生的学习成果。实验教学通过实验课程培养学生的实验技能和动手能力，加深对理论知识的理解。讨论课引导学生开展讨论和交流，提高分析问题和解决问题的能力。课程安排及考核方式7

蛋白质结构与功能028

01氨基酸的种类人体中常见的氨基酸有20种，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。02氨基酸的性质包括氨基和羧基的化学反应、等电点、光学活性等。03氨基酸的生理功能参与蛋白质合成、作为神经递质、合成生物活性物质等。氨基酸种类及性质9

03蛋白质一级结构与功能的关系一级结构决定蛋白质的空间构象和生物学功能。01蛋白质一级结构的定义指多肽链中氨基酸的排列顺序。02蛋白质一级结构的测定方法包括Edman降解法、质谱法等。蛋白质一级结构10

010203指蛋白质分子中局部主链的空间结构，包括α-螺旋、β-折叠等。蛋白质二级结构指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链每一原子的相对空间位置。蛋白质三级结构指由不同多肽链（亚基）通过非共价键连接而成的大分子物质。蛋白质四级结构蛋白质高级结构11

包括催化功能、运输功能、免疫功能、调节功能等。在食品工业、医药工业、生物工程等领域有广泛应用，如酶工程、基因工程、细胞工程等。蛋白质功能与应用蛋白质的应用蛋白质的功能12

酶学基础与酶促反应动力学0313

酶的定义与特性酶是一类具有催化功能的生物大分子，能够加速生物体内的化学反应而不改变反应的总能量变化。酶的来源与分布酶广泛存在于生物体内，包括动植物、微生物等，参与各种生物化学反应。酶的分类根据酶的化学本质，可分为蛋白酶、核酸酶等；根据酶催化的反应类型，可分为氧化还原酶、转移酶等。酶概述及分类14

酶活性中心是酶分子中能够结合底物并催化反应的区域，通常包括一些特定的氨基酸残基或辅因子。酶活性中心酶的催化作用通过降低反应的活化能来实现，包括邻近效应、定向效应、张力效应等机制。酶的催化机制酶与底物通过非共价键相互作用，形成酶-底物复合物，从而加速反应的进行。酶与底物的相互作用酶活性中心与催化机制15

123米氏方程是描述酶促反应速度与底物浓度关系的数学模型，是酶促反应动力学的基础。米氏方程影响酶促反应速度的因素包括底物浓度、酶浓度、温度、pH值、抑制剂和激活剂等。影响因素酶促反应动力学原理在生物工程、医学、农业等领域有广泛应用，如药物设计、农业生产中的酶抑制剂使用等。应用酶促反应动力学原理及应用16

酶抑制剂酶抑制剂是能够降低酶活性或阻止酶催化的物质，通过与酶活性中心结合或改变酶的结构来实现。酶活性的调节机制生物体内通过多种方式调节酶的活性，包括共价修饰、变构调节、酶原激活等机制。应用酶抑制剂在医学领域有广泛应用，如抗菌药物、抗癌药物等的设计与开发。同时，在农业生产中也常使用酶抑制剂来控制害虫和杂草的生长。酶抑制剂与调节机制17

糖代谢途径及其调控机制0418

丙酮酸还原丙酮酸在无氧条件下被还原为乳酸，此过程不产生ATP。能量产生糖无氧氧化过程中，每分子葡萄糖可产生2分子ATP。糖酵解途径葡萄糖在无氧条件下通过一系列酶促反应，逐步降解为丙酮酸，同时产生少量ATP。糖无氧氧化途径及能量产生过程19萄糖在有氧条件下，经过糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化三个阶段，彻底氧化分解为水和二氧化碳。糖的有氧氧化丙酮酸进入线粒体后，经过一系列反应，最终生成柠檬酸，进入三羧酸循环。此过程中产生大量NADH和FADH2，以及少量GTP。三羧酸循环NADH和FADH2通过电子传递链将电子传递给氧，同时偶联ADP磷酸化生成ATP。此过程可产生大量ATP。氧化磷酸化糖有氧氧化过程中，每分子葡萄糖可产生30-32分子ATP。能量产生糖有氧氧化途径及能量产生过程20

糖异生作用及其生理意义糖异生作用非糖物质（如乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程