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生物化学局部知识结构化学成分:水、无机盐、糖类、脂类、蛋白质、核酸、 酶、维生素和辅酶 细胞的代谢异化作用:糖的异化 、脂肪的异化、蛋白质的 异化、核酸的异化同化作用:光合作用、多糖合成、脂类的合成等分子生物学:复制、转录、翻译、调控
蛋白质的结构与功能第 一 章
一、什么是蛋白质?蛋白质〔protein〕是由许多氨基酸〔amino acids〕通过肽键〔peptide bond〕相连形成的高分子含氮化合物。组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘 。
1、蛋白质的元素组成: 氮的含量在多种的蛋白质比较接近,平均为16%,因此用凯氏〔kjelahl〕法定N,受检物质中含蛋白质量为N含量的6.25倍 。 ★蛋白质含量的测定: 凯氏定氮法〔测定氮的经典方法〕 优点:对原料无选择性,仪器简单,方法也简单; 缺点:易将无机氮,都归入蛋白质中,不精确。 样品含氮量平均在16%,取其倒数100/16=6.25,即为蛋白质换算系数,其含义是样品中每存在1g元素氮,就说明含有6.25g 蛋白质〕;故: ※ 蛋白质含量=氮的量×100/16
一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种.必需氨基酸和非必需氨基酸:必需氨基酸包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、蛋氨酸〔甲硫氨酸〕、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等8种。精氨酸和组氨酸为半必需氨基酸。
2、蛋白质的氨基酸组成〔1〕氨基酸的结构天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-a-氨基酸 COOH | NH2 —C— H | R L- a-氨基酸 一种为脯氨酸,它也有类似结构,但侧链与氮原子相接形成亚氨基酸。 除甘氨酸外,蛋白质中的氨基酸都具有不对称碳原子,都有L—型与D一型之分,为区别两种构型,通过与甘油醛的构型相比较,人为地规定一种为L型,另种为D一型。当书写时—NH2写在左边为L型,-NH2在右为D一型。天然蛋白质中的氨基酸都属L型。
非极性疏水性氨基酸〔7〕甘丙缬亮异苯脯极性中性氨基酸〔8〕色丝酪半蛋天谷苏酸性氨基酸〔2〕天谷碱性氨基酸〔3〕赖精组〔一〕氨基酸的分类
〔二〕氨基酸的理化性质1. 解离及等电点氨基酸是 电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点〔isoelectric point, pI〕 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH<pI氨基酸的兼性离子 阳离子移向阴极阴离子移向阳极
2. 紫外吸收 色氨酸〔Trp W〕、酪氨酸〔 Try Y 〕的最大吸收峰在 280 nm 附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收
3. 茚三酮反响 氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。
氨基酸 代谢库食物蛋白质消化吸收 组织蛋白质分解 体内合成氨基酸(非必需氨基酸) α-酮酸 脱氨基作用 酮 体氧化供能 糖胺 类脱羧基作用氨 尿素代谢转变其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)合成 氨基酸代谢概况
一、氨基酸的脱氨基作用脱氨基方式:?氧化脱氨基?转氨基作用?联合脱氨基?非氧化脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
〔一〕、氧化脱氨基作用 L-谷氨酸脱氢酶+ H2O+ NH3NAD(P)+NAD(P)H+H+COOHCH2CH2C=OCOOHCOOHCH2CH2CH NH2COOH*L-谷氨酸脱氢酶: ?活性强,分布于肝、肾及脑组织 ?辅酶为NAD+或NAD
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