王镜岩第四版-生物化学名词解释.pdf

第一章 级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 1,氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有 5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure ）: 蛋白质分子处于它 机化合物，氨基一般连在α-碳上。 的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一 2 ，必需氨基酸（essential amino acid ）：指人（或其它脊椎动物）（赖 步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相 氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。 3，非必需氨基酸（nonessential amino acid ）：指人（或其它脊椎动 6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure ）:多亚基蛋白质的 物）自己能由简单的前体合成 三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所 不需要从食物中获得的氨基酸。 呈现的三维结构。 4 ，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场 7 ，α-螺旋（α-heliv ）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想 中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与 键维持的。每个氨基酸残基（第n 个）的羰基与多肽链C 端方向的 茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 第4 个残基（第4+n 个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺 6，肽键（peptide bond ）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基 旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6 个氨基酸残基，每个残 缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 基沿着螺旋的长轴上升0.15nm. 7 ，肽（peptide ）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚 8, β-折叠（β-sheet ）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽 合物。 链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽 8，蛋白质一级结构（primary structure ）：指蛋白质中共价连接的氨 链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的 基酸残基的排列顺序。 肽链，这些肽链可以是平行排列（由N 到C 方向）或者是反平行 9 ，层析（chromatography ）:按照在移动相和固定相 （可以是气体 排列（肽链反向排列）。 或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9，β-转角（β-turn ）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基 质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种 团的聚合树脂或凝胶层析柱 非重复多肽区，一般含有2～16 个氨基酸残基。含有5 个以上的氨 11，透析（dialysis ）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液） 基酸残基的转角又常称为环（loop ）。常见的转角含有4 个氨基酸残 的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 基有两种类型：转角I 的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排 个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。 阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或 这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。 其它分子混合物的层析技术。