酶的结构与功能ppt课件.ppt

; 在生物化学发展历史上，酶学是个经久不衰的主题，一方面，代谢途径及其调控机制的阐明有赖于关键酶的分离、纯化及其动力学和调控的研究，另一方面，许多酶又是研究蛋白质、核酸和聚糖结构与功能的重要工具。随着生物化学和分子生物学相关领域以及其它学科的发展，尤其是结构生物学、蛋白质组学、基因工程、蛋白质工程和免疫学的理论和技术向酶学的渗透，为酶学发展注入新的活力。当前，酶学发展主要有两大方向：即分子酶学和应用酶学。分子酶学重点研究酶的分子生物学，酶的分子结构、作用机制和调控，酶的合成、分拣、转运和定位等。应用酶学则包括酶法分析、酶工程、组织酶学、药理酶学、食品酶学等。 ;;;;;;2.1.酶促反应动力学;2.1.1 单底物酶促反应动力学 ;;;;;2.1.1.2 Km和Vmax的意义 ;;2.1.1.4 作图法求Km和Vmax;;;;;;;2.2 酶的抑制作用 ;2.2.1 可逆抑制作用 ;;;;;;;;;;;;;; 过渡态（transition state）底物（S≠）比基态底物（S）更易与酶结合并形成产物，因而过渡态类似物比一般的底物类似物有更强的抑制效应。 2.2.1.2 非竞争性抑制 2.2.1.3 反竞争性抑制 2.2.1.4 混合性抑制 表2.2 几种同位抑制作用动力学的比较 表2.3 双底物反应中同位可逆抑制剂的抑制类型 2.2.1.5 底物抑制与产物抑制 ;;;;;;;;2.2.2 不可逆抑制作用 ;;;;;;2.2.2.2 专一性不可逆抑制剂 ;;;;;2.3.1 酶的活性中心 ;;;2.3.1.2 研究酶活性中心结构的方法 ;;2.3.2 酶的催化机制：对酶作用高效性作出贡献的基元反应 ;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;2.4 酶活性的调节 ;;2.4.1.1 协同效应： ;S曲线：正协同＜81—V↑随［S］↑而加快; b、当其他别构物参与调节时;图2.20 正、负协同别构酶与非别构酶的动力学曲线比较 ;2.4.1.3 别构酶的调节 ;;;（2）序变模型;2.4.2 共价修饰调节酶 ;;;;;2.4.4 酶活性的其它调节方式 ;2.4.5 酶活性调节实例 ;;;;;;;; ;;;;;2.4.5.4 6-磷酸果糖-1-激酶(6-phosphofructo-1-Kinase, 6PF-1-K)/果糖1，6-二磷酸酶(fructose-1,6-bisphosphatase,Fru-1,6-P2ase);;;;;;;;;2.5 酶学研究新领域 ;;;;; 2.5.5 酶工程进展 2.5.5.1 化学酶工程 (1)天然酶 (2)化学修饰酶 (3)固定化酶 (4)摹拟酶 2.5.5.2 生物酶工程 ;;